Tudo sobre os bcaas
Os BCAAs têm sido palco de grandes elucidações envolvendo descobertas, irrealidades, questionamentos e, claro desenvolvendo uma grande relevância de pesquisa para a ciência da nutrição a fim de estabelecer parâmetros os quais possam considerar seu uso para determinadas finalidades com diferentes objetivos.
Considerado como um suplemento pouco eficaz por alguns, essencial para outros e um meio termo para a maioria dos profissionais que preferem avaliar cada caso isoladamente, hoje esses três pequenos aminoácidos despertam a curiosidade não somente de leigos, mas, até mesmo de profissionais com novas e interessantes pesquisas.
Hoje, existem alguns aspectos já pré-estabelecidos os quais tem ido utilizados como mecanismos para a definição básica das reais ações promovidas pelos BCAAs.
Algumas dessas as quais detalharemos adiante a fim de desvendar mitos, trazer novas perspectivas e, claro, quando houver necessidade, promover melhores protocolos de utilização.
BCAAs: Os aminoácidos de cadeia ramificada
Os aminoácidos são unidades básicas constituintes das proteínas as quais formam-se por ligações denominadas peptídicas entre esses monômeros.
No corpo humano, existem diferentes classes de aminoácidos como, por exemplo, os não-essenciais (L-Alanina, Ácido Aspártico, Ácido Glutâmico etc) que são os que o corpo por si só pode sintetizar de maneira endógena, os condicionalmente essenciais (L-Arginina, L-Glutamina, L-Prolina etc), que são aminoácidos que normalmente são sintetizados pelo corpo, mas, podem necessitar de aporte extra exógeno e os aminoácidos essenciais (L-Valina, L- Leucina etc), que são aminoácidos que o corpo não tem a capacidade de produzir em meio endógeno e, portanto, necessitam ser consumidos através da dieta.
Entre os aminoácidos essenciais, estão os BCAAs, fundamentais não somente para a vida, mas também, para um bom desempenho esportivo.
Os BCAAs, por definição, nada mais são do que a sigla em inglês para Branched Chain Amino Acids, ou com a tradução, Aminoácidos de Cadeia Ramificada. Essa classe de aminoácidos é formada por três aminoácidos, a L-Leucina, a L-Isoleucina e a L-Valina.
As concentrações plasmáticas desses aminoácidos variam em torno de 120, 63 e 220 nanogramas por mol de litro sanguíneo, sendo esses valores maiores no tecido muscular (133, 68 e253 nanogramas por mol de litro sanguíneo) e menor nas concentrações de proteínas humanas.
Diante disso, pode-se notar a importância que os BCAAs têm, em especial, para o tecido muscular, mas, não somente por isso hoje ele é tão utilizado por praticantes amadores de esportes e atletas profissionais de elite.
Seus efeitos correm muito adiante disso e podem promover significativos incrementos de performance e físicos.
Os BCAAs são aminoácidos não somente utilizados em meio clínico, como, por exemplo, para o tratamento de doenças hepáticas, renais ou mesmo em indivíduos que sofrem com a perda de tecido contrátil causada pelo HIV.
Todavia, como principal efeito, seja em meio terapêutico ou esportivo, os BCAAs atenuam a perda de massa muscular e são capazes de preservá-la.
A depender do estímulo fornecido ao corpo e a nutrição, esses efeitos podem significar o aumento da massa muscular.
Porém, ele ainda é capaz de supostamente interagir com secreções de insulina, diminuir a fadiga muscular, aumentar a síntese proteica, aumentar a imunocompetência entre outros benefícios que decorreremos adiante.
O metabolismo dos aminoácidos de cadeia ramificada
A maioria dos aminoácidos começam seu metabolismo no fígado, todavia, no que tange os aminoácidos de cadeia ramificada, sua maior e mais eficaz metabolização está no músculo esquelético.
Todavia, produtos gerados durante a primeira fase da metabolização dos BCAAs são posteriormente utilizados no fígado também.
As primeiras enzimas que participam do processo de catabolismo dos aminoácidos de cadeia ramificada é a aminotransferase de ACR ou a ATACR (dependente de vitamina B6) a qual é responsável por promover a transaminação dos ACR e a desidrogenase de cetoácidos de cadeia ramificada, ou DCCR, responsável pela dexcarboxilação oxidativa dos cetoácidos, que são produtos do primeiro processo enzimático o qual os BCAAs são submetidos no metabolismo.
Na primeira reação, através da ATACR os aminoácidos de cadeia ramificada são convertidos em cetoácidos, sendo a L-Leucina convertida em alfa-cetoisocarproato, a L-Isoleucina em Afa-ceto- beta-metilvalerato e a L-Valina em Alfa-cetoisovalerato.
Nesse processo, o alfacetoglutarato é convertido em glutamato, pois, é ele quem recebe o nitrogênio advindo dos aminoácidos em questão.
Através dele então é possível a sua conversão em glutamina, por exemplo, além de alanina.
No segundo passo do metabolismo a DCCR, que é a principal enzima regulatória do metabolismo dos ACR, os cetoácidos são convertidos respectivamente em Isovaleril-CoA, 3-Metilbutiril- CoA e Isobutiril-CoA, sendo que essa etapa acontece primordialmente no fígado, pois, como citato, ele tem maior capacidade para metabolizar os cetoácidos de cadeia ramificada do que os aminoácidos de cadeia ramificada, propriamente ditos.
A DCCR é uma enzima que possui uma alta regulação dependente de fosforilação.
E essa ocorre pela DCCRq, que a inativa e pela DCCRf que a fosforila, ativando-a novamente.
Análogos do cetoácido Alfa-cetoisocarproato são capazes de inibir a DCCRq, então, fazendo com que o metabolismo não sofra uma queda na metabolização dos ACR. Aliás, esse é justamente um dos motivos pelos quais hoje utiliza-se o HMβ como suplemento.
Sendo a DCCR uma enzima fundamental e reguladora, fatores que tendem a brecar sua ação são tais quais a baixa ingestão proteica, aumento da DCCRq em dietas hipoproteicas e por hormônios da tireoide, a alta e exacerbada ingestão de proteínas, o jejum, e o uso de glicocorticoides.
Fatores patogênicos como inflamações e câncer também podem diminuir a atividade da DCCR.
Em uma próxima etapa, os cetoácidos que sofreram descarboxilação oxidativa sofrem oxidação por algumas desidrogenases, sendo posteriormente cada um dos produtos destinados a vias diferentes, como a L-Leucina para vias cetogênicas, a L-Valina para vias glicogênicas e a L-Isoleucina para ambas as vias a depender da necessidade momentânea.
Existe relação entre a síntese proteica e os aminoácidos de cadeia ramificada?
Sabe-se que os Aminoácidos em geral estão interligados com a síntese de proteínas.
Todavia, especificamente os ACR, por conterem L-Leucina podem ser considerados os principais no que tange essa via metabólica.
Especificamente os BCAAs são considerados anti-catabólicos pelo fato de não evitarem a perda muscular, como uma “barreira” mas sim, por promoverem processos anabólicos que fazem não só com que o corpo evite essa perda mas, possa aumentar sua quantidade de massa muscular.
Tudo isso porque, a L-Leucina (principal Amiinoácido relacionado com a síntese de proteínas) tem efeito pós transcricional na tradução do RNA-m.
Dessa forma, a L-Leucina consegue fazer com que a proteína quinase mTOR seja ativada dentro da célula e fazendo com que a mesma estimule a síntese proteica através de outras proteínas fundamentais como a P70s6k, a 4E-BP1 e a eIF4G.
Há inúmeros sinalizadores de síntese proteica que agem na membrana celular além da L-Leucina, como a Insulina (poderosíssimo hormônio anabólico), as somatomedinas (conhecidas como IGFs e, mais precisamente o IGF-1 sobre essa visão) etc Porém, enquanto esses outros sinalizadores necessitam de processos ligados com outras proteínas como a IRS-1 que ativa a PI3-K e, posteriormente a PKB (também estimulada por processos mecânicos dos exercícios resistidos com pesos), para que somente então a proteína mTOR seja ativada, enquanto a L-Leucina diretamente estimula a mesma.
A mTOR por sua vez é intimamente relacionada com a AMPK que é uma enzima relacionada com a captação de glicose pelo tecido muscular, a oxidação de gorduras, a inibição da síntese de colesterol endógeno etc.
A 4E-BP1 é inibidora da eIF4E, porém, através de sua fosforilação, a eIFG4 liga-se com a eIF4G, ligando-se também ao eIF4A e formando por fim o completo eIF4F, tornando possível a iniciação da tradução do RNA-m. Enquanto isso, a mTOR estimula a p70s6K tornando possível que ela ative um outro complexo para que forme o eEF2.
Todos esses processos, segundo estudos em humanos e em modelos animais demonstram que com a administração de L-Leucina, as quantidades desses processos podem se elevar de maneira a elevar significativamente a síntese proteica.
A relação entre a L-Leucina, a Insulina e a Síntese proteica
Como elucidado, a L-Leucina é altamente capaz de elevar a síntese proteica, mas, devemos considerar que a Insulina também está grandemente associada à essa função.
Todavia, os diferentes mecanismos utilizados por ambas tornam alguns conceitos relevantes na hora de estimular a mesma via (a de síntese de proteínas).
A L-Leucina é capaz de estimular a síntese proteica, porém, esse tempo de estímulo é relativamente curto e é em sinergia com a insulina que consegue-se um tempo prolongado dessa função, ou, uma manutenção, propriamente dita.
Se, por um lado a L-Leucina é capaz de estimular a síntese, posteriormente para que haja eficácia na síntese completa de proteínas, há necessidade de uma infusão de outros aminoácidos bem como do estímulo insulínico.
Isso quer dizer que, devemos sim ter um estímulo na síntese proteica, mas, isso não garante que ela se efetive caso não hajam outros estímulos bem como substratos suficientes.
Como já bem se sabe, a insulina por si só não tem a capacidade de estimular a síntese de proteínas.
E esse é um dos motivos que, quando o assunto é o ganho de massa muscular, o uso de carboidratos após o treinamento é relativamente dispensável (no que tange a síntese proteica) e, quando feito sem o incremento de proteínas, nenhum efeito de síntese proteica é observado.
Por mecanismos não bem entendidos, um outro fator que torna a L-Leucina muito interessante na promoção da síntese proteica é o estímulo na secreção insulínica que ela promove.
Não tanto quanto carboidratos, mas, ela torna possível um aumento na liberação pancreática do hormônio e, consequentemente, por sinergismo, de IGF-1, por exemplo.
Os BCAAs e o exercício físico: Uma relação altamente próxima
Não é por acaso que os BCAAs vem sendo utilizados há anos nos esportes (diversas modalidades) mesmo que muitos estudos ainda contradigam esse uso.
Durante a atividade física, com a contração muscular, normalmente aumenta-se o recrutamento geral de substratos energéticos, entre eles, claro, os aminoácidos, sendo que dentre os aminoácidos que mais se destacam nesse momento são os aminoácidos de cadeia ramificada.
Isso se deve ao fato de que durante o exercício o músculo possui maiores demandas e, sendo capaz de oxidarem em média seis aminoácidos (salvo sob condições extremas) preferencialmente são oxidados os BCAAs (que são 3 dos 6 principais) por essa capacidade.
Como supracitado no metabolismo dos aminoácidos, os produtos resultantes da degradação dos BCAAs podem ser a L-Glutamina ou mesmo a Alanina.
Desta forma, ainda é importante considerar que, para uma efetiva oxidação dos BCAAs faz-se necessário uma equilibrada ativação da enzima DCCR que, como mencionada é limitante nesse metabolismo.
Ela pode ser ativada por diminuição do pH (característico na atividade física e, um dos motivos pelos quais há exaustão), pela diminuição da razão ATP:ADP, pela depleção de glicogênio entre outros.
Apesar de grandemente os efeitos observados nos BCAAs serem com exercícios de longa/média duração, o que não é característico dos esportes de força, devemos considerar que os outros impactos metabólicos causados pelos aminoácidos de cadeia ramificada sem sombra de dúvidas devem ser elucidados, tanto porque, tem-se observado que a utilização dos aminoácidos de cadeia ramificada pelo indivíduo treinado são relativamente menores do que pelo indivíduo destreinado, mostrando aspecto relacionado a poupar o consumo proteico, otimizando assim o exercício e o período de recuperação.
A DMIT ou, a Dor Muscular de Início Tardio é um dos principais efeitos relacionados com um treinamento que tenha gerado adaptações.
Isso pode ser observado com o aumento nas concentrações de marcadores químicos como a CK (Creatina quinase) ou mesmo da LDH (Lactato desidrogenase).
Entre os últimos artigos publicados na JISSN a respeito da utilização dos BCAAs em esportes de força mostrou que com uma suplementação de 20g/dia de BCAAs com adicionais 20g antes e imediatamente após o exercício físico, conseguiu-se uma diminuição no dano muscular pós-treino, aumentou as taxas de recuperação e aumentou a função muscular.
Isso se deve ao fato de diminuições em enzimas como a CK, melhora na integridade da membrana celular, diminuição de processos inflamatórios induzidos pelo treinamento entre outros pontos.
Outros estudos mostram que a CK e a LDH podem diminuir cerca de 5 dias após a prática dos exercícios físicos e, pode reduzir-se em maior quantidade ainda nos momentos imediatamente após o treinamento.
Esses dados corroboram primordialmente para os exercícios de resistência, mas, certamente poderiam ser aplicados também aos exercícios resistidos com pesos.
Portanto, fundamentalmente tem-se observado bons resultados sim no consumo de BCAAs.
Obviamente, para que isso seja realmente algo prático, fatores como dosagens, tempo de uso, momentos de uso e formas de administração também devem ser considerados.
Os BCAAs e o sistema imunológico
Intimamente ligados, os BCAAs também podem favorecer indiretamente o sistema imunológico.
Isso porque, durante a atividade física, diversos processos inflamatórios ocorrem e, com isso, o sistema imunológico sofre uma considerável supressão, fazendo, por exemplo, com que haja maior risco de doenças respiratórias do trato superior, como já muito bem elucidada nas literaturas.
Todavia, entre os aminoácidos mais utilizados pelo sistema imunológico não estão os BCAAs, mas sim, a L-Glutamina.
Porém, a glutamina também é um aminoácido que acaba sofrendo uma considerável redução nos momentos pós-treino e mesmo algum tempo após o treinamento.
Os BCAAs são precursores da L-Glutamina, por sua vez, como visto no metabolismo.
Após sua oxidação nos seus respectivos cetoácidos, esses vão para o tecido hepático e lá são transaminados com a participação do alfa-cetoglutarato, formando o glutamato.
Esse por sua vez, pode sofrer a ação da glutamina sintetase, a enzima que será responsável por sua conversão em glutamina.
Esportistas e atletas suplementados com BCAAs costumam apresentar maiores taxas de citotoxinas como a IL-2, TNF, IFN-α, maior proliferação de linfócitos além, claro, de níveis elevados de L-Glutamina até dias após o exercício físico, mostrando grande eficácia de seu consumo.
BCAAs além da redução de fadiga periférica: Um importante redutor da fadiga central
Os BCAAs foram elucidados em praticamente todo o artigo sobre sua influência em meio periférico no corpo, evitando a fadiga, melhorando o sistema imunológico entre outros.
Porém, uma das principais razões pelas quais hoje os BCAAs são utilizados é referente ao seu impacto redutor de fadiga central.
Durante o exercício físico, a depleção de glicogênio, o aumento do pH entre outros são grandes influentes da fadiga no sistema nervoso central.
Porém, entre os mais relevantes está a liberação de serotonina, um importante neurotransmissor.
Sendo o exercício físico capaz de aumentar as concentrações de ácidos graxos no sangue (por razões óbvias da solicitação energética), a competitividade com o L-Triptofano livre aumenta em relação a sua ligação com a albumina, também presente no plasma.
Assim, aumenta-se a concentração de L-Triptofano livre.
Os BCAAs competem com o L-Triptofano na ligação do transportador de Aas neutros na barreira hemato-cefálica.
Desta forma, sabe- se que, com um aumento nas concentrações séricas de BCAAs, consegue-se uma menor entrada do L-Triptofano na barreira hemato-cefálica e, portanto, este que é o precursor da serotonina (uma das razões pelas quais explica-se a fadiga central), não torna-se possível sua metabolização no neurotransmissor em questão.
Percebe-se ainda que, com a suplementação de carboidratos em adição aos aminoácidos de cadeia ramificada, a diminuição da fadiga do sistema nervoso central é ainda diminuta, visto que haverá maior disponibilidade energética ao corpo e, portanto, não serão solicitadas altas quantidades de ácidos graxos provenientes de processos lipolíticos e, então, a relação de AG X L-Triptofano também tende a ser menor.
Dosagens e formas de utilização dos BCAAs
A forma de utilização de quaisquer suplementos alimentares é de grande importância para a definição do seu grau de eficácia. E, não poderia ser diferente com os BCAAs.
Se tratando de um suplemento que apesar de ter suas funções orogênicas pode ser considerado primordialmente nutricional, a individualidade fisiobiológica é muito requerida na hora de definir o protocolo e as quantidades de uso.
Todavia, no que tange especificamente a síntese proteica, a maioria dos estudos consegue demonstrar eficácia com 2-3g de BCAAs, apesar de existirem inúmeros estudos que cercam uma margem de 2,5-11g de BCAAs diários em adição ao consumo normal proteico.
Entretanto, essas dosagens podem ser questionadas, pois, normalmente são utilizados voluntários que não tem alto grau de atividade física, ou seja, um atleta ou mesmo um praticante árduo de atividades físicas certamente necessitará de quantidades superiores.
As últimas publicações de pesquisas e recomendações da Journal International Society Of Sports Nutrition sugere que estudos com 10g de BCAAs demonstraram aumento em atletas de aproximadamente 1,5% de massa magra em 21 dias, 1,3% em outros atletas que suplementaram com 14g por 30 dias e mais de 2kg em 8 semanas por praticantes de musculação que utilizaram também 14g diárias.
O consumo de BCAAs antes e depois do treinamento também tem gerado controversa.
Enquanto a maioria dos rótulos de produtos dizem para se ingerir X ou Y cápsulas, grande parte das pesquisas corroboram com cerca de 1,5g-2g de L-Leucina, especificamente antes do treinamento, seguido de uma ingestão próxima de 0,5g-0,7g de proteínas após o treinamento, sendo essas capazes de fornecer, levando em consideração um bom whey protein de mercado, em torno de 4-5g de L-Leucina.
Existem alguns atletas que costumam utilizar a L-Leucina e mesmo BCAAs entre as refeições e/ou principalmente junto com refeições, visando aumentar a aminoacidemia pós-prandial e, portanto, obter possíveis efeitos anabólicos.
Porém ,essas práticas são questionáveis e somente devem ser feitas por pessoas experientes.
O excesso de BCAAs poderá promover ainda um aumento insulínico e resultar em possíveis resistências periféricas à insulina, hipogliceias rebotes e até mesmo aumento de adiposidade.
O uso excessivo de L-Leucina e o bloqueio parcial da síntese proteica
Nos parece muito claro imaginar que quanto mais proteínas consumirmos, mais o corpo terá sinalizações e substratos para promover a síntese proteica.
E, verdade seja dita: Se tudo fosse tão simples assim, conseguiríamos corpos grandes, fortes e definidos cada vez mais fácil e, simplesmente comendo muita proteína.
Diante da fundamentação de que muita proteína e, consequentemente altas quantidades de BCAAs e, especialmente de L-Leucina, seria benéfica aos ganhos, estudos começaram a observar que, quantidades exacerbadas de proteínas poderiam reduzir os ganhos.
Por mecanismos não muito elucidados, acredita-se que a síntese de proteínas no músculo torna-se refratária para a aminoacidemia persistente sendo portanto o excesso desses aminoácidos perdidos para oxidação.
O consumo superior às necessidades diárias, seja especificamente de BCAAs ou mesmo de proteínas torna a resposta à síntese proteica subótima e, pode prejudicar os resultados.
E é por isso a importância de sempre estar devidamente pautado com bons profissionais ao seu lado, instruindo-o adequadamente.
Conclusão:
Contudo, podemos concluir que os aminoácidos de cadeia ramificada são altamente importantes para os praticantes de esportes, apesar das inúmeras discussões sobre o tema.
Todavia, para que eles possam ter suas funções anabólicas efetivamente atuantes, faz-se necessário um consumo adequado, nos momentos adequados e sempre respeitando as suas necessidades nutricionais e/ou ergogênicas individuais.
Portanto, procure sempre bons profissionais e minimize as chances de erros.
Bons treinos!
fontes de pesquisa:
1. ROGERO, Marcelo Macedo; TIRAPEGUI, Julio. Aspectos atuais sobre aminoácidos de cadeia ramificada e exercício físico. 2008. Disponível em: <http://www.scielo.br/pdf/rbcf/v44n4/v44n4a04.pdf>. Acesso em: 22 ago. 2015.
2. Moore, Daniel R et al. resposta à dose proteína ingerida de síntese de proteína muscular e albumina após exercícios de resistência em homens jovens. 2015. Disponível em: & lt; http: //www.researchgate.net/profile/Stuart_Phillips/publication/23571534_Inge sted_protein dose_response_of_muscle_and_albumin_protein_synthesis_after_r esistance_exercise_in_young homens / links / 0c96052a76e9ba9a12000000.pdf & gt ;. Acesso em: 22 ago. De 2015.
3. Kreider, Richard B et al. exercício & amp ISSN; avaliação da nutrição esportiva :: pesquisa & amp; recomendações. 2010. Disponível em: & lt; http: //www.jissn.com/content/7/1/7> ;. Acesso em: 22 ago. De 2015.
Marcelo Sendon
Avançada especialista em nutrição – IFBB
Graduando de Ed. Fisica
Atleta de bodybuilding
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